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来源：科技日报
科技日报记者 刘霞
德国马克斯·普朗克多学科科学研究所、波兰华沙大学、欧洲分子生物学实验室等机构科学家携手，以迄今最高分辨率——0.43埃（1埃等于0.1纳米）解析了古菌红素氧还蛋白的结构。这一进展是X射线晶体学的重要跨越，有助科学家更深入揭示蛋白质的结构与功能。相关论文发表于最新一期《晶体学学报D辑：结构生物学》杂志。
蛋白质是精密的分子机器，几乎执行活细胞内所有生化功能。为弄清其工作奥秘，科学家常需解析原子级结构。在最新研究中，团队将尖端X射线晶体学与先进量子化学模型结合，确定了迄今分辨率最高的蛋白质结构。
此前，团队研究过X射线如何改变蛋白质结构、辐射如何扰动原子排列。此次，他们开发出“剂量分辨”方法：让大型蛋白质晶体在“顶帽”光束中接受低剂量照射并采集高质量数据，最终实现亚埃分辨率。
在最新研究中，团队利用了世界最亮的X射线源之一——德国电子同步加速器研究所的第三代高能同步辐射光源产生的蛋白质晶体学光束线P14。该光束线专用于大分子复合物和酶促反应机制的超高分辨率X射线晶体学研究，可产生辐射强度均匀的定制X射线束，即“顶帽”光束。这种光束的优点在于其大小和形状可在每次数据采集前调整，以匹配不同蛋白质晶体，再配合“剂量分辨”方法，就能精确控制样品接收的X射线剂量。
团队开发的软件可为每个样本量身定制采集方案，从而获得高质量数据。借助这些数据，他们能确定蛋白质结构内原子（包括所有氢原子）的精确位置。由这些数据得出的电子密度还直接揭示实验结构中的量子力学现象，如化学键中点的电子分布与原子部分电荷。
这些发现对精确绘制酶内局部电场，并在反应过程中观察其作用至关重要。有了准确的X射线衍射数据，有望对生物大分子开展常规量子晶体学研究。长期目标则是深入理解酶催化反应，为化学、材料科学和医学的未来突破提供关键支撑。
